2英文參考α螺旋
註α螺旋是存在於各種天然蛋白質中的特定螺旋肽鏈三維結構(見圖)。由於羊毛和皮革工業的需要，英美科學家從20世紀30年代開始利用X射線衍射技術研究羊毛、毛發、蹄和皮革的不溶性蛋白質，發現它們都具有規則的三維結構。在20世紀50年代初，L.C. Pauline首先提出了壹個被稱為α螺旋的結構模型，它很好地解釋了頭發等的X射線衍射圖樣。此後，α螺旋被普遍認為是蛋白質分子的基本結構。
α螺旋結構的主要特征是:①肽鏈以螺旋線圈的形式前進，每條螺旋由3.6個氨基酸組成，線圈的節距為5.44埃；②螺旋結構由規則排列的氫鍵穩定，氫鍵的排列方式是每個氨基酸殘基的N-H與氨基側三個氨基酸殘基的C = O形成氫鍵。這樣形成的由氫鍵封閉的環含有13個原子。因此，α螺旋往往準確地表示為3.613螺旋。螺旋壹般有右旋和左旋，蛋白質分子中實際存在的是右旋螺旋。
20世紀50年代末60年代初，J.C. Chendru和M.F. Peroots先後用X射線衍射解析了結晶肌紅蛋白和血紅蛋白的三維結構，隨後又陸續解析了大量蛋白質的三維結構。這些結果證明α螺旋確實廣泛存在於各種蛋白質分子中，但有時會偏離L.C. Pauling確定的某些參數。